Rajagopal Appavu, Deepa Mohan et Govindaraju Munisamy
Bien que les liaisons hydrogène intramoléculaires aient attiré la plus grande attention dans les études sur les conformations des peptides, on reconnaît de plus en plus que plusieurs autres interactions faiblement polaires peuvent être des déterminants importants de la structure repliée. Burley et Petsko ont fourni un aperçu complet de l'importance des interactions faiblement polaires dans la formation des structures protéiques. Les interactions entre les cycles aromatiques, qui sont spatialement approximatives, ont attiré une attention particulière. Une étude des paires de résidus aromatiques proximaux dans les protéines a permis à Burley et Petsko de suggérer que « les centroïdes des cycles phényles sont séparés par une distance préférentielle comprise entre 4,5 et 7 Å, et les angles dièdres d'environ 90° sont les plus courants ».