Abstrait

Glycoépitopes alpha (1,2) fucosylés des invertébrés aux humains

Cinzia Della Giovampaola, Antonietta Capone, Domenico Nolfi et Floriana Rosati

Les glycanes participent à la biocommunication, comme la reconnaissance de cellule à cellule, la reconnaissance spermatozoïde-ovule et le développement embryonnaire, car ils ont la propriété de stocker des signaux biologiques sous des formes qui peuvent être identifiées par d'autres systèmes biologiques, comme les anticorps anti-glycane et les protéines de liaison aux glycanes ou lectines. Des aberrations apparaissent à la surface cellulaire dans de nombreuses maladies, dont le cancer, et des fractions glucidiques altérées sont indiquées comme médiateurs de la tumorigénicité et de l'invasivité. Les résidus alpha-L-fucopyranosyl sont immunodéterminants, jouant un rôle important dans le glyco-langage ; cela est particulièrement vrai pour les résidus alpha(1,2) liés à un galactose, qui existent fréquemment sous forme de modifications terminales de N-glycanes, O-glycanes ou glycolipides. L'antigène H est le produit de l'enzyme qui ajoute du fucose aux résidus de galactose par une liaison alpha(1,2). Nous rapportons un travail dans lequel nous avons démontré la présence et le rôle de glycoépitopes contenant de l'alpha(1,2)fucose dans la biocommunication entre l'ovule et le sperme chez deux espèces d'invertébrés, le tunicier Ciona intestinalis et le mollusque Unio elongatulus. Chez le mollusque, la structure des épitopes fucosylés impliqués dans la reconnaissance des spermatozoïdes dans le contexte de l'antigène H du groupe sanguin a été confirmée par des données MS/MS. En utilisant un anticorps dirigé contre la glycoprotéine biocommunicatrice de l' ovocyte Unio , dont l'épitope contenait les O-glycanes alpha(1,2) fucosylés, nous avons détecté le même épitope ou un épitope très similaire dans la nucléoline, une protéine exprimée dans les cellules hautement proliférantes et cancéreuses chez l'homme, connue pour agir comme une navette entre la surface cellulaire et le noyau. Nous suggérons que le mécanisme de glycosylation utilisé pour construire le glycoépitope contenant de l'alpha(1,2)fucosyle de l'ovule Unio est ré-stocké dans les cellules cancéreuses.