Abstrait

Caractérisation de DsrK et DsrO d'Allochromatium vinosum et d'autres protéobactéries à l'aide des séquences d'acides aminés

Semanti Ghosh et Angshuman Bagchi

Le métabolisme du soufre est l'un des plus anciens cycles géochimiques redox connus dans notre environnement. L'un des opérons impliqués dans ce processus est appelé opéron dsr. L'opéron est impliqué dans l'équilibrage et l'utilisation des composés soufrés environnementaux. L'un des acteurs centraux de cet opéron est le complexe DsrMKJOP. DsrO est une protéine périplasmique et se lie aux clusters FeS qui est principalement responsable du transfert d'électrons vers DsrP. DsrP pourrait être impliqué dans le transfert d'électrons de DsrP à DsrM. DsrM donnerait alors des électrons à DsrK, la sous-unité catalytique de ce complexe. Dans la présente étude, nous avons essayé d'analyser les détails moléculaires probables des protéines DsrO et DsrK d'un ensemble diversifié d'espèces microbiennes en utilisant uniquement leurs informations de séquence. Certaines mutations sont présentes dans le domaine conservé de la protéine. Ces mutations confèrent une fonctionnalité supplémentaire à la protéine. Les séquences des protéines DsrO et DsrK de différentes espèces protéobactériennes ont été analysées pour étudier les effets des mutations dans les séquences et une relation phylogénétique entre les organismes a été établie. Nous avons également analysé les modèles structurels secondaires des protéines DsrK et DsrO. Il n'existe aucun rapport antérieur traitant de l'analyse bioinformatique des protéines DsrO et DsrK. Il s'agit jusqu'à présent du premier rapport de ce type. Notre étude ouvrirait donc la voie à de futures études génétiques et mutationnelles utilisant les protéines DsrK et DsrO qui conduiraient à la mise en lumière du mécanisme biochimique du métabolisme du soufre.