Abstrait

Réaction de conjugaison de la N-acétyl tyrosine avec l'adénosine triphosphate (ATP) catalysée par le système Fe(II)/H2O2

Jian Zhang*

Une réaction de conjugaison de la N-acétyl tyrosine avec l'adénosine triphosphate (ATP) a été étudiée par spectrométrie de masse afin de comprendre le mécanisme de phosphorylation de la tyrosine dans les protéines. Une solution réactive contenant 10 mM de N-acétyl tyrosine, 6,4 mM d'ATP disodique, 250 μM de FeCl2 et 0,15 % de H2O2 a été préparée dans 500 μL de bicarbonate d'ammonium 20 mM (pH 7,4). Les réactions ont été laissées se dérouler pendant 48 h à température ambiante, puis analysées par spectre de masse. Il a été constaté que cette réaction était catalysée par le système Fe(II)/H2O2 et l'extrémité carboxyle de la N-acétyl tyrosine qui se liait à l'ion ferreux. Les produits de réaction semblent être les condensats du groupe phénolique de la tyrosine et des groupes phosphates de l'ATP à une stoechiométrie de 1:1 et plus, ce qui correspond à une valeur m/z de 736, 981 et 1248. L'étude indique également qu'une étape supplémentaire d'hydrolyse de l'ATP est nécessaire pour produire de la phosphor-N-acétyl tyrosine (MW 303) à partir du conjugué. Cette réaction peut être l'étape précurseur de la phosphorylation de la tyrosine dans les organismes vivants.