Hossam EM Sayour
Le contrôle des maladies animales zoonotiques et transfrontalières est une priorité absolue pour de nombreuses organisations/institutions concernées par la santé. L'identification de la diversité des biomarqueurs de maladies animales ou des fractions épitopiques comme les protéines, les glycoprotéines et les lipopolysaccharides a une importance diagnostique/thérapeutique potentielle. La découverte de biomarqueurs et la protéomique sont devenues synonymes de spectrométrie de masse ces dernières années. Le spectromètre de masse en tandem (MS-MS) est une analyse de masse en plusieurs étapes qui peuvent être séparées dans l'espace à l'aide de plusieurs instruments ou séparées dans le temps à l'aide d'un seul spectromètre de masse. hybride. Les techniques MS-MS allant du piège à ions (IT) au MALDI-TOF MS ou leurs techniques hybrides sont des plateformes puissantes pour l'analyse protéomique qui ont été développées au cours des dernières décennies. Une gamme complète d'anticorps, de protéines recombinantes, d'épitopes ou d'haptènes qui peuvent être utilisés dans des diagnostics innovants des maladies animales et pour surveiller la santé animale sont largement étudiées. Diverses stratégies analytiques ont été développées pour les plateformes de découverte de biomarqueurs basées sur la spectrométrie de masse afin de surmonter de nombreux défis et la variabilité et les anomalies biologiques. La bioreconnaissance est au cœur de divers processus biologiques et trouve de nombreuses applications (capteurs/séparation par affinité et catalyse synthétique) dans pratiquement tous les domaines de la chimie, de la biologie et de la médecine. Les scientifiques travaillent depuis des décennies pour imiter la capacité de reconnaissance moléculaire exquise de molécules biologiques telles que les anticorps, les enzymes et les récepteurs. Les anticorps artificiels, produits par empreinte de polymères synthétiques, sont conçus pour imiter la capacité de reconnaissance biologique (biomimétique) des anticorps naturels, tout en présentant une stabilité thermique, chimique et environnementale supérieure à celle de leurs homologues naturels. L'affinité de liaison des anticorps artificiels avec leurs antigènes caractérise la capacité de bioreconnaissance de ces nanoconstructions synthétiques et leur capacité à remplacer les éléments de reconnaissance naturels. Cependant, une étude quantitative de l'affinité de liaison d'un anticorps artificiel à un antigène, en particulier au niveau moléculaire, fait encore défaut. Plusieurs organisations internationales telles que l'OMS, l'OIE, la FAO et l'EPA ont appelé au développement de tests rapides, sensibles, peu coûteux et faciles à utiliser pour le diagnostic précoce des agents pathogènes, de tests rapides sur le terrain ou de diagnostics au point de service. La détection et la surveillance des maladies représentent un énorme fardeau en raison du coût élevé des réactions,des équipements de laboratoire désignés et du personnel qualifié. La plupart des dépenses consacrées au diagnostic des maladies sont consacrées aux appareils d'analyse et de diagnostic. De plus, les laboratoires sont difficiles à trouver dans les zones épidémiques éloignées. Des progrès considérables ont été réalisés dans le domaine de la biologie moléculaire, de la nanotechnologie et des microsystèmes bioélectromécaniques (BioMEMS). Ces technologies avancées ont conduit au développement de dispositifs à biopuces pour la détection des risques chimiques et biologiques. La technique du laboratoire sur puce est l'une des technologies émergentes les plus importantes. Les protéines seront identifiées par des méthodes protéomiques basées sur la spectrométrie de masse. Le candidat retenu disposera d'un produit important pour le développement d'immuno-essais cliniques et/ou de capteurs biomimétiques acquis au sein de l'industrie réglementée des produits d'immunodiagnostic, idéalement dans le développement de produits adaptés sur des kits d' analyser à flux latéral (LFA). Les outils de chimie informatique aident cette approche de développement sur les décisions conformationnelles des fractions antigéniques qui ont une importance diagnostique. Le développement et la production de tests rapides au point de service pour le marché mondial du diagnostic vétérinaire sont l'objectif à atteindre. La spectrométrie de masse en tandem est une technique d'analyse instrumentale. Afin d'augmenter leurs capacités d'analyse des échantillons chimiques, deux ou plusieurs analyseurs de masse sont couplés ensemble en utilisant une étape de réaction supplémentaire. L'analyse des biomolécules, comme les protéines et les peptides, est une utilisation courante de la spectrométrie de masse en tandem. Les molécules d'un échantillon donné sont ionisées et le premier spectromètre (désigné MS1) séparent ces ions par leur rapport masse/charge (souvent donné en m/z ou m/Q). Les ions d'un rapport m/z particulier de MS1 sont sélectionnés puis divisés en ions fragments plus petits. L'étape de fragmentation identifie et sépare les ions qui ont des rapports m/z très similaires dans les spectromètres de masse ordinaires. Pour la spectrométrie de masse en tandem dans l'espace, les différents éléments sont souvent notés sous une forme abrégée, donnant le type de sélecteur de masse utilisé. Avec la dissociation induite par la surface (SID), la fragmentation est le résultat de la collision d'un ion avec une surface dans un vide poussé. Il y a des années, il était d'utiliser la SID uniquement sur des espèces de masse inférieure, chargées individuellement, car les méthodes d'ionisation et les technologies d'analyse de masse n'étaient pas suffisamment avancées pour entraîner, transmettre correctement ou définir les ions de m/z élevés. Au fil du temps,les surfaces monocouches auto-assemblées (SAM) composées de CF3 (CF2) 10CH2CH2S sur ou ont été les surfaces de collision les plus utilisées pour la SID dans un spectromètre en tandem. Les SAM ont agi comme les cibles de collision les plus souhaitables en raison de leurs masses efficaces généralement importantes pour la collision des ions entrants. De plus, ces surfaces sont composées de chaînes rigides de fluorocarbone, qui n'atténuent pas de manière significative l'énergie des ions projectiles. Les chaînes de fluorocarbone sont également bénéfiques en raison de leur capacité à résister au transfert facile d'électrons de la surface métallique aux ions entrants. La capacité de la SID à produire des sous-complexes qui restent stables et fournissent des informations précieuses sur la connectivité est inégalée par toute autre technique de dissociation. Étant donné que les complexes produits à partir de la SID sont stables et maintiennent une distribution de charge sur le fragment, cela produit un spectre unique, dont le complexe est centré sur une distribution m/z plus étroite. Les produits SID et l'énergie à laquelle ils sont formés emportent les forces et la topologie du complexe. Les modèles de dissociation uniques nous permettent de découvrir la structure quaternaire du complexe. La distribution de charge symétrique et la dépendance à la dissociation sont uniques à SID et font les spectres de produits distinctifs de toute autre technique de dissociation.
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