Xin Li, Xinyue Pang, Zichen Tang, Jinle Xiang, Yunhong Liu et Jiaju Qiao
La trypsine est une protéase à sérine présente dans le système digestif de nombreux vertébrés, où elle hydrolyse les protéines. L'activité de piégeage des superoxydes de la trypsine a été découverte par hasard. Les résultats ont montré que la trypsine pouvait piéger les superoxydes dans les systèmes intracorporels et extracorporels. La valeur de km de piégeage des superoxydes présentée par la trypsine était de 0,0618 mm. Le taux de piégeage des superoxydes a augmenté jusqu'à 0,103 μM/μg trypsine/min avec l'augmentation du taux de production de peroxyde d'hydrogène jusqu'à un maximum de 0,00122 μM/μg trypsine/min. La trypsine a un pH de fonctionnement optimal compris entre 7,5 et 8,5. L'activité de piégeage de la trypsine a été accélérée par le cuivre et entravée par les chélateurs des métaux. Ces résultats indubitables suggèrent que la trypsine est un nouveau piégeur de superoxyde. Le taux de piégeage des superoxydes et de production de peroxyde d'hydrogène était affecté par la concentration de trypsine ou de riboflavine, le pH ou les ions. La trypsine pourrait être un médicament potentiel contre le stress antioxydant chez l'homme
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