Abstrait

Purification et caractérisation de l'Ã?²-galactosidase de Kluveromyces lactis isolée d'un site de déchets de yaourt

Tolulope T Oluwaniyi, Bridget O Omafuvbe, Femi K. Agboola

Certaines propriétés de la β-galactosidase extraite et purifiée de Kluyveromyces lactis isolée d'un site de traitement des déchets de yaourt ont été étudiées. La β-galactosidase brute isolée de Kluyveromyces lactis a été purifiée par précipitation au sulfate d'ammonium et chromatographie d'échange d'ions DEAE-Sephadex. L'activité spécifique de l'enzyme partiellement purifiée était de 107,50 μmole/min/mg de protéine et un rendement de 7 %. Le poids moléculaire de l'enzyme était de 199 kDa tel que déterminé par filtration sur gel Bio-gel P-200. Français La constante de Michealis-Menten (Km) et la valeur de vitesse maximale (Vmax) obtenues étaient de 3,56 ± 0,62 mM et de 0,61 ± 0,08 μmole/min/ml pour l'enzyme avec le substrat ortho-nitrophényl-β-D-galactopyranoside (oNPG) tandis que le Km et le Vmax étaient de 18,01 ± 0,23 mM et de 0,15 ± 0,04 mmol/20 min/L avec le substrat lactose. Le pH optimal de l'enzyme purifiée était de 7,5 et 6,5 avec l'oNPG et le substrat lactose respectivement. La température optimale était de 40°C avec les deux substrats. Cette β-galactosidase peut avoir des applications dans la conversion du lactosérum, un sous-produit des industries laitières, en produits utiles.