Abstrait

Glucoamylase acide-thermostable dégradant l'amidon brut provenant d'Aspergillus fumigatus CFU-01 : purification et caractérisation pour une application biotechnologique

Adeyemi O Ayodeji, Frank A Ogundolie, Olufemi S Bamidele, Ayodele O Kolawole et Joshua O Ajele

Les améliorations apportées au processus industriel impliqué dans la dégradation de l'amidon ont conduit à la recherche d' enzymes amylolytiques thermostables et aimant le sel , en particulier la glucoamylase, une enzyme capable d'hydrolyser complètement l'amidon en glucose. Dans cette recherche, la glucoamylase a été produite de manière optimale dans une culture liquide à partir d' Aspergillus fumigatus et purifiée jusqu'à homogénéité par précipitation au sulfate d'ammonium, chromatographie par échange d'ions et filtration sur gel, donnant un rendement de 8,19 % avec une purification 20 fois supérieure. La glucoamylase de 50 kDa, dont le poids moléculaire est estimé par électrophorèse sur gel de polyacrylamide au dodécyl sulfate de sodium (SDS-PAGE), était très stable sur une large plage de pH dans la région acide et également thermostable ; conservant environ 70 % de l'activité initiale après 60 min d'incubation à 60 ºC. Français L'enzyme purifiée était active sur l'amylose, le dextrane et différents amidons avec des valeurs K _m et V _max de respectivement 1,59 mg/mL et 14,33 U/mg, lorsque l'amidon de manioc brut était utilisé comme substrat. Il est remarquable que cette glucoamylase possède une propriété de tolérance élevée au sel , avec environ 50 % d'activité résiduelle après 24 h d'incubation dans une solution de NaCl 3,0 M. Certains ions métalliques, dont K ⁺ , Ca ²⁺ et Mg ^2+, étaient des activateurs de l'enzyme tandis que Cu ²⁺ , Pb ²⁺ et Hg ²⁺ inhibaient son activité. Les caractéristiques biochimiques uniques de cette glucoamylase la qualifient pour une utilisation biotechnologique, en particulier dans les industries alimentaires, pharmaceutiques et des biocarburants .