Laxman S Meena*
La tuberculose (TB) est la principale cause de mortalité dans le monde. Environ un tiers de la population mondiale est touchée par cette maladie mortelle. Mycobacterium tuberculosis H37Rv (M. tuberculosis), une bactérie à Gram positif, est responsable de la tuberculose. M. tuberculosis étend ses racines dans le monde entier à l'aide de divers mécanismes de survie et rend sa guérison plus difficile. Dans la présente étude, nous avons utilisé divers outils in silico pour prédire les propriétés de Rv1651c, qui est un membre de la famille des protéines PEPGRS. Ce manuscrit révèle certains aspects importants de Rv1651c car sa fonction est encore inconnue. La majeure partie de cette étude comprend la récupération de séquences protéiques, l'alignement de séquences multiples, l'étude des interactions protéine-protéine, la prédiction d'épitopes, la localisation, la prédiction de fonction, la prédiction de structure et sa validation, la prédiction de liaison de ligand et l'analyse mutationnelle. Cette protéine montre la présence de motifs de liaison au GTP tels que. Ces motifs peuvent être ciblés pour muter la protéine et ainsi diminuer sa stabilité. Cette protéine présente également une similitude avec l'enzyme ribose-5-phosphate isomérase, qui assure la fonction d'interconversion du ribose-5-phosphate et du ribulose-5-phosphate. Cette similitude s'avère d'une grande importance car cette protéine a le ribulose-5-phosphate comme l'un de ses ligands prédits. Tous ces résultats générés in silico de Rv1651c laissent penser qu'elle est impliquée dans le métabolisme des glucides.