Abstrait

Comprendre les mécanismes moléculaires des protéases dans les bioprocédés : un aperçu sur l'avenir de l'industrie alimentaire

Tuward J. Dweh, Neelanjana Choudhury*

Les protéases sont des enzymes qui décomposent les protéines par catalyse de liaison peptidique. Une protéase est une chaîne polypeptidique unique d'environ 250 acides aminés et est dépourvue de groupes sulfhydryle. Le peptide tryptique COOH-terminal de la molécule de protéase contient environ 43 résidus. En raison de cette structure et de ce mécanisme uniques, elles jouent un rôle crucial dans l'industrie de la biotransformation, en particulier dans les applications de transformation des aliments. Ici, les sources de protéases sont décrites comme étant d'origine végétale, d'origine animale et d'origine microbienne dans l'industrie de transformation des aliments, et chacune présente certaines caractéristiques uniques : les protéases d'origine végétale présentent des optima de pH alcalin, une stabilité de température et un potentiel allergène plus faible, ce qui les rend adaptées à une gamme de besoins de transformation des aliments. Les protéases d'origine animale contribuent aux effets sensoriels des aliments et présentent une polyvalence dans leur fonctionnement dans des conditions de pH extrêmes et à des températures élevées ou basses. Les protéases d'origine microbienne offrent une large gamme de pH, une thermostabilité, une spécificité et en font des outils plus précieux dans la transformation des aliments. Dans l’ensemble, l’activité des protéases est influencée par plusieurs facteurs, notamment la température, le pH, la concentration du substrat et la présence d’inhibiteurs. L’activité protéase optimale est généralement observée à un pH alcalin et à une température d’environ 37 °C. L’activité enzymatique augmente avec l’augmentation de la concentration du substrat jusqu’à ce que la saturation soit atteinte. La présence d’inhibiteurs peut affecter l’activité protéase, ce qui nécessite leur élimination pour une mesure précise. Les recherches actuelles se sont orientées vers le développement d’enzymes modifiées aux propriétés améliorées pour la transformation des aliments. Ces protéases modifiées peuvent présenter une stabilité et une activité améliorées dans des conditions spécifiques, ce qui conduit à une efficacité et une spécificité accrues dans la dégradation des protéines. De telles avancées offrent un grand potentiel pour améliorer les processus de production alimentaire.